既然亲和层析是分离纯化蛋白质，那么标签又是怎么特异性的加到目的蛋白上的呢？
2023-07-13 阅读 34
亲和层析是一种常用的蛋白质纯化方法，其中标签是通过基因工程技术将特定的序列或标记加到目的蛋白的N-或C-端，以便在纯化过程中特异性地与亲和层析树脂相互作用。这些标签可以是多种多样的，常见的包括多组分标签（如His标签、GST标签、FLAG标签等）和单组分标签（如Strep标签、Myc标签、HA标签等）。
在蛋白质表达系统中，目的蛋白与标签融合在一起进行表达。这样，当目的蛋白表达后，标签部分就会与亲和层析树脂上的配体结合，从而实现目的蛋白的特异性捕获。在亲和层析过程中，非特异结合的蛋白质可以通过洗脱步骤去除，而目的蛋白则可以通过改变条件或使用特定的洗脱缓冲液来从亲和层析树脂上洗脱下来。
通过选择适当的标签和亲和层析树脂，可以实现高效、特异性的纯化目的蛋白质。这种方法广泛应用于生物技术和生物化学研究中，为蛋白质的纯化提供了一种可行的策略。
更新于 2023年07月13日
